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Síntese e suplementação de precursores de colágeno

O colágeno é formado em cerca de um terço do aminoácido glicina, seguido do aminoácido prolina ou seu derivado, hidroxoprolina.

No corpo, 99% de hidroxoprolina é encontrada no colágeno, que faz desse aminoácido um importante marcador para o total de colágeno. A hidroxilação de prolina necessita de uma reação que envolve oxigénio, Ferro e vitamina C como cofatores (não quer dizer que a suplementação destes faça mais colágeno em todas as situações).

A disponibilidade da prolina é necessária para síntese de colágeno e outras proteínas, sendo absorvida em boa parte no intestino delgado. Sua degradação produz a P5C (pyrroline-5-carboxilate), intermediário que liga o ciclo de Krebs ao ciclo da ureia.

Outros aminoácidos também podem virar prolina, como glutamina, glutamato, arginina e ornitina. A reação da P5C com o glutamato é muito importante, pois faz uma das vias de ligação entre os dois ciclos.

Você deve estar se perguntando o que isso tem a ver com colágeno, certo?

Parece que a prolina tem um papel mais importante do que pensamos. No entanto, vamos lembrar que diversos aminoácidos como a glutamina, glutamato e aspartato não aparecem em altas quantidades na circulação periférica. Muitos deles são metabolizados por enterócitos antes de chegarem a circulação porta ou ao fígado. Ou seja, na forma suplementar, eles não alcançariam de forma eficaz a corrente sanguínea.

A arginina e a prolina agem de forma diferente. Alguns estudos já demonstraram síntese de arginina, ornitina e citrulina (todas presentes no ciclo da ureia) pela suplementação de prolina de forma enteral. Parece que encontramos uma forma então de melhorar a síntese de colágeno, já que seus nutrientes podem alcançar os locais necessários, certo?

 

Porém, ainda há mecanismos intracelulares que controlam esse metabolismo. Um estudo onde ratos suplementaram prolina falhou em mostrar aumento de colágeno, refletindo uma complexa regulação metabólica.

A suplementação de glutamato também não elevou a síntese de prolina e colágeno.

Já a glutamina demonstrou níveis elevados de colágeno em um estudo com ratos onde houve laceração pulmonar. A suplementação de BCAA + glutamina aumentou a síntese de colágeno em ratos com desnutrição proteica. Uma mistura de arginina, glutamina e b-hidroximetilbutirato (HMB) também ajudou na cicatrização de feridas entre 10 a 14 dias após o ferimento.

 

A arginina é sintetizada de forma adequada nos músculos e tecidos conectivos, mas de forma insuficiente para otimizar a síntese de colágeno e cicatrização após injúria, tornando assim essencial quando há a necessidade de um balanço nitrogenado positivo, que é justamente o caso da cicatrização.

Estudos com doses altas de arginina (17 a 25g/dia) aumentaram a síntese de colágeno em adultos e idosos saudáveis, provavelmente pela síntese de prolina.

A suplementação de ornitina, que também está no caminho entre a arginina e a formação de prolina aumentou a deposição de colágeno em ratos, tanto quanto a arginina. Os aminoácidos eram cerca de 1% da dieta. A suplementação de ornitina elevou o conteúdo de prolina em 5% nos estudos in vivo.

A citrulina, que também está presente no ciclo da ureia, sendo precursora da arginina, não demonstrou nenhum efeito na síntese de colágeno e cicatrização.

Concluindo, há uma série de hipóteses para aumentar a síntese de colágeno. Porém os estudos são em ratos, com altas doses de aminoácidos, e em pessoas com maior necessidade de síntese por cicatrização. Até o momento, a melhor forma é uma nutrição adequada, principalmente proteica, onde os aminoácidos citados acima são ingeridos, e até de carboidratos, como efeito poupador da utilização destes aminoácidos na formação de energia pelo ciclo de Krebs.

 

Referência: Proline Precursors and Collagen Synthesis: Biochemical Challenges of Nutrient Supplementation and Wound Healing
 

 

 

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